defgf67ay
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 Wysłany: Śro 14:34, 02 Mar 2011 Temat postu: ghd deutschland HBV包膜蛋& |
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HBV包膜蛋白与核心蛋白相互作用的研究进展
泌中一个可能有缺欠的I-IBV突变体进行研究J。他们将突变体的前s序列引进wT形成杂交基因组转染细胞。ELISA方法测I-IB~4g的量与wT相同，用突变的S序列引进wT形成杂交基因组转染细胞，ELISA方法测I-IB~4g量<WT，这说明在病毒分泌上的缺欠是由s基因突变所致而不是pre-S区。用ELISA方法测定突变体(S突变)转染的细胞上清中I-IB~_g低，这可能是在ELISA中用的抗体对突变的HUsng识别减少或病毒颗粒分泌缺欠，用免疫印迹方法分析胞内的突变S和L蛋白量的减少意味着病毒颗粒的分泌的减少,[link widoczny dla zalogowanych]，表明包膜蛋白S与核衣壳的相互作用在病毒颗粒的形成中起作用，他们又进一步分析突变体s蛋白的序列，发现在突变基因组第一个亲水LOOP有T45K和491替代,[link widoczny dla zalogowanych]，在第二个亲水LOOP有37个突变M125T、T127P及GL45R和在S蛋白的C端二个突变$204R和L205V。胞质内SLOOP的N端半，以前被发现包含核衣壳的必要基序【l，虽然在此区的突变不影响空胞膜的颗粒的包装和分泌，但在这个区(33--59aa)d~的缺失和替代被报告减少病毒的形成和分泌。3、核心颗粒与包膜蛋白作用的位点核心的外层表面和包膜的内层表面的特定相互作用可能指导病毒的正确包装和保证病毒颗粒的稳定。早期工作表明，在体外L-HBsAg结合于核心蛋白，用噬菌体文库,[link widoczny dla zalogowanych]，选择出能结合到核心蛋白的多肽，能阻止L—I-IBsAg与核心蛋白结合，这样多肽在L-HBsAg多肽的连续序列中不被发现而存在于与核心蛋白相互作用的模仿物中，在大肠杆菌中高效表达的核心蛋白包括二种大小180或240亚单位的二十面体壳中，亚单位被扎成束形成二聚体，每个二聚体形成一个大钉状突出于壳表面，每个二聚体钉突由单体的一对a螺旋发卡形成，核心蛋白的主要免疫调控区大约在78～82aa，在钉突的顶端,[link widoczny dla zalogowanych]，有人用显微镜确定抑制L-HBsAg与核心蛋白结合位点【l，此肽结合在钉突的顶端,[link widoczny dla zalogowanych]，有二个紧密接近核心蛋白顶端的酸性残基Glu77一和Asp72，当在蛋白中酸性残基的任意一个突变为丙氨酸，发现多肽对改变的核心壳亲密结合大大减少，由此可见，核心颗粒与包膜蛋白相互作用的位点在核心蛋白的钉突顶端的70~80aa。结语关于I-IBV包膜蛋白与核心蛋白之问相互作用的研究，使我们了解了I-IBV病毒包装过程的特性，有望通过打破包膜蛋白与核心蛋白之问的相互作用以达到抗I-IBV作用，为抗I-IBV基因治疗提供了理论基础。
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